磷酸化
- 鐵死亡關鍵蛋白磷酸化修飾的研究進展
價修飾[1]。磷酸化修飾是最常見、最重要的翻譯后修飾，它發生于底物蛋白絲氨酸（S）、蘇氨酸（T）或酪氨酸（Y）殘基，幾乎參與細胞的所有生命過程，如細胞分裂、蛋白質分解、信號轉導、基因表達調控和蛋白質相互作用等[2]。鐵死亡的概念于2012 年被Dixon 首次提出，是一種由不受限制的脂質過氧化和隨后的膜損傷引起的編程性細胞死亡[3]。氧化還原失調、鐵穩態失衡是細胞發生鐵死亡的重要基礎[4]。本文就近年來研究較多的鐵死亡關鍵蛋白進行綜述，以期為基礎醫學和臨床
當代醫藥論叢 2023年10期2023-09-05
- 磷酸化調節的膜蛋白結構及其功能研究進展
鮑宇摘要 磷酸化修飾是膜蛋白翻譯后修飾的重要類型之一，由蛋白激酶和磷酸酶共同調節而保持一種動態平衡，在正常生命活動乃至腫瘤發生中發揮調控作用。磷酸化修飾誘導膜蛋白結構變化可調節蛋白之間結合活力，而關鍵磷酸化位點突變可破壞蛋白結合并解除相關信號傳導的調節。與其他蛋白不同，膜蛋白需要以質膜為介質發揮功能作用，由于膜組成復雜性和不對稱性，磷酸化修飾對膜蛋白的質膜定位以及表面貼附至關重要。膜蛋白磷酸化還調節周圍磷脂分子的熱力學性質和動力學特性，從而加劇對磷脂雙
河北工業大學學報 2023年1期2023-05-30
- 科研人員揭示磷酸化纖維素納米纖維表面化學結構
研團隊研究發現磷酸化處理的纖維素納米纖維(cellulose nanofiber，CNF)表面可選擇性引入多聚磷酸，揭示了磷酸化CNF表面化學結構。該研究成果于近期發表在《Biomacromolecules》，題為：“Distribution and Quantification of Diverse Functional Groups on Phosphorylated Nanocellulose Surfaces”。纖維素納米纖維(CNF)由環?？稍偕?/div>
材料保護 2022年8期2022-12-18
- 阿爾茨海默病腦TAU蛋白磷酸化位點綜述
，正常低水平的磷酸化才能使TAU發揮最佳功能，而高水平異常磷酸化的TAU則失去其生物學活性[7]。Herrmann等用ELISA測定快速尸解的AD與同年齡正常人的腦組織勻漿，表明 AD組的額葉皮層、頂葉皮層和海馬的TAU磷酸化水平明顯增加，其中海馬最高，但在小腦中未觀察到差異[8]。在正常的人腦中，每摩爾TAU含有2～3 mol磷酸鹽，且負面調節TAU與微管的結合，而在AD腦中，TAU被3～4倍過度磷酸化，每摩爾TAU含有8 mol磷酸鹽，磷酸化水平達到飽中風與神經疾病雜志 2022年9期2022-10-19
- 20 ℃和25 ℃條件下秀麗隱桿線蟲衰老過程中磷酸化蛋白質組學的研究
[6]。蛋白質磷酸化是細胞內廣泛分布的蛋白質翻譯后修飾，對于蛋白質行駛功能十分重要[7-8]，在調節高溫環境下線蟲晚期生命活動中也起到重要作用[9-10]。常溫和高溫下的線蟲的衰老機制尚不清楚，本課題組前期的研究表明，線蟲在正常溫度(20 ℃)和高溫(25 ℃)下的衰老過程中，激酶CK2，MAPK和CAMK2也許起到重要作用，并且驗證了磷酸化蛋白GTBP-1能夠在這兩個溫度條件下調節線蟲壽命[9]。為了獲得更多的線蟲衰老過程中的磷酸化組學信息，我們嘗試使用復旦學報（自然科學版） 2022年3期2022-07-05
- 糖原合酶激酶3(GSK3)介導的胰島素對糖原合酶2(GYS2)的抑制調節
(GSK3) 磷酸化和抑制，激活 GSK3 可以促進 GYS2 磷酸化和失活，蛋白磷酸酶1(PP1)則催化 GYS2 去磷酸化并激活[13,14]. 在晝夜節律基因(CLOCK)的調控作用下，GYS2 的活性表現出磷酸化/去磷酸化晝夜節律的轉變，這樣，GYS2 的表達合成呈現出了晝夜節律性[15,16]. 以往的研究發現[17-19]，胰島素(Insulin)可以刺激 GSK3 磷酸化抑制其活性，通過依賴PI3K激酶的途徑，胰島素激活 AKT 激酶，經過原子與分子物理學報 2022年3期2022-03-04
- 基于親和色譜的肺癌細胞磷酸化蛋白質組研究及其應用
項功能[1]。磷酸化是常見的蛋白質翻譯后修飾形式[2],在特定時間內,超過30%的蛋白質會發生磷酸化或以磷酸化形式呈現[3]。固定化金屬離子親和色譜(IMAC)是一種高效的磷酸化肽段富集技術[4],金屬離子(如Ti4+、Fe3+和Ga3+)[5,6]通過螯合固定在基質上,在酸性條件下吸附磷酸化肽段,并在堿性條件下洗脫[7]。該方法具有很高的特異性,能夠富集不同氨基酸位點上的磷酸基團。新型鈦離子螯合IMAC材料(Ti4+-IMAC)具有高選擇性和高穩定性[8色譜 2021年1期2021-12-18
- 基于TMT10-plex等量標記結合SMOAC富集磷酸肽的定量磷酸化蛋白質組性能評價
032）蛋白質磷酸化是生物體內廣泛存在的最重要的共價修飾方式之一.細胞內有30%以上的蛋白質發生磷酸化修飾［1］.蛋白質磷酸化是指蛋白質在磷酸化激酶的催化下將三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鳥苷（GTP）上的磷酸基團轉移到絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸殘基上的可逆過程.激酶誘導蛋白質磷酸化，磷酸酶誘導蛋白質去磷酸化，這一可逆過程能調節和控制蛋白質活力和功能，參與各種生理和病理過程，包括細胞增殖、發育分化、細胞凋亡、信號轉導及腫瘤發生等生命活動.因而，基于質譜的磷酸化研高等學?；瘜W學報 2021年12期2021-12-16
- 2型豬鏈球菌二元信號系統孤兒調控因子CovR磷酸化位點鑒定
多種TCS發揮磷酸化調控，在無乳鏈球菌中STK1可以在體外對CovR/S的生物反應調節因子組分CovR進行磷酸化[7]。在S.suis2中也存在絲/蘇氨酸激酶STK，研究表明STK通過磷酸化底物蛋白的絲氨酸/蘇氨酸殘基以達到調控靶蛋白的目的，從而在轉錄與翻譯、細胞壁合成、細胞分裂、應激反應以及毒力因子的表達[8-11]等過程中發揮著重要作用。然而S.suis2編碼的STK是否能對全局性毒力負調控因子CovR進行磷酸化作用尚不清楚。本研究參照Molle等[1中國人獸共患病學報 2021年5期2021-06-03
- 磷酸化HSP27 在惡性腫瘤中的研究進展
譯后修飾，其中磷酸化可調節HSP27 的細胞功能。HSP27 的異常磷酸化與病毒感染、特異性腫瘤、皮膚自身免疫性疾病、上皮間充質轉化（epithelial-to-mesenchymal transition，EMT） 和糖尿病心肌細胞脂蛋白脂肪酶（lipoprotein lipase，LPL）分泌增加等病理病變相關[1]。隨著研究的不斷深入，磷酸化HSP27 在各種疾病尤其是惡性腫瘤中的作用受到了廣泛的關注。1 HSP27 的生物學特性哺乳動物小熱休克蛋白昆明醫科大學學報 2020年7期2020-12-20
- 磷酸鹽存在時食品大分子的干燥加熱磷酸化及其多功能化研究進展
?；?、羰基化、磷酸化、糖基化、水解及氧化等，主要是對殘基上的氨基、羥基、巰基或羧基等基團進行修飾，而這些修飾的本質是通過改變食品大分子的結構、構象、靜電荷、氫鍵、疏水作用力等，來改善其乳化性、起泡性、熱穩定性、溶解性、凝膠特性、保水性等加工特性[4]。同時有些基團的引入還可以賦予食品高分子本身沒有的一些生理功能特性，如免疫調節，促進鈣的吸收等特性[5]。在上述的改性方法中，有些方法的改性產物雖然不能用于食品加工配料，但是這些研究可以為食品高分子的深度開發和食品研究與開發 2020年18期2020-09-10
- 組蛋白H3Ser10磷酸化對豬卵母細胞減數分裂的影響
基化、乙?；?、磷酸化、泛素化及糖基化等，組蛋白修飾與許多基本的生物學功能密切相關，如細胞周期調控，DNA復制和修復，轉錄活性和染色體形態及功能的穩定性等[1-4]。其中，組蛋白磷酸化是對組蛋白氨基酸殘基特殊位點的磷酸化修飾。組蛋白H3磷酸化可調控減數分裂過程，參與染色體的凝聚和分離過程進而影響紡錘體和微管裝配[5]。關于組蛋白磷酸化修飾在卵母細胞成熟進程中的研究文獻偏少，且部分研究結果間存在差異，Wang等[6]研究發現，小鼠卵母細胞在GV時期的組蛋白H3醫學研究生學報 2020年5期2020-05-23
- 磷酸化肽段分離富集方法研究進展
1)可逆蛋白質磷酸化是由特定蛋白激酶和磷酸酶調控[1-2]的蛋白質翻譯后修飾(Post translational modification，PTM)方式之一，參與調節機體生命活動的全過程，如生長發育、增殖、凋亡及分化等[3-5]。在真核生物中有1/3的蛋白質與磷酸化修飾相關[6]，主要發生在絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)殘基側鏈的羥基上，且磷酸化絲氨酸(pSer)、磷酸化蘇氨酸(pThr)、磷酸化酪氨酸(pTyr)的比例為1 800分析測試學報 2020年3期2020-05-08
- 受磷蛋白磷酸化調控在心肌缺血再灌注損傷中的作用
1]。PLN的磷酸化修飾改變肌漿網鈣泵的結構和功能，控制SR鈣攝取進而改變心肌功能，參與心臟生理功能及疾病的調控。本研究對PLN磷酸化調控在心肌缺血再灌注損傷(MIRI)中的作用做一綜述。1 SERCA/PLN轉運復合物的結構和功能心肌胞質鈣穩態主要是幾種關鍵的心肌SR鈣轉運蛋白調節的結果。心肌興奮時膜去極化，L型Ca2+通道開放引起Ca2+內流，激活SR上的2型蘭尼堿受體(ryanodine receptor， RyR2)，進一步誘導SR釋放更多Ca2+中西醫結合心腦血管病雜志 2020年7期2020-01-10
- 雞蛋清磷酸化蛋白質組鑒定與分析
要原料和輔料。磷酸化修飾對雞蛋清蛋白質的生物活性和加工特性均具有重要影響。研究表明，磷酸化可使卵轉鐵蛋白的β-折疊結構含量增加，并增強其抗菌活性[6-7]；磷酸化卵白蛋白可促進腸道對鐵的吸收[8]。此外，化學磷酸化改性蛋清粉的乳化活性及穩定性都有一定程度地提高[9]，且其起泡性與泡沫穩定性都顯著提高[10]；卵白蛋白的化學磷酸化修飾亦能增強其凝膠性及在油-水界面的穩定性[11-12]。然而，當前的研究主要集中在雞蛋清及其主要蛋白（如卵白蛋白、卵轉鐵蛋白）的食品科學 2019年11期2019-07-01
- 微小RNA在tau蛋白過度磷酸化中的作用
沉積而成，過度磷酸化的tau蛋白是神經纖維纏結的重要組成成分。目前關于AD發病機制的主要學說包括：淀粉樣肽級聯反應、微管相關tau異常、氧化應激、炎癥介質、膽堿功能降低等學說。微小RNA（microRNA, miRNA）是由內源基因編碼的一類長度在20～24個核苷酸之間的單鏈非編碼RNA分子，能負向調控靶mRNA表達，最終導致mRNA降解或翻譯抑制[3]。研究表明MiRNA與AD發病密切相關[4]。本文就微小RNA在tau蛋白過度磷酸化中作用的相關研究進行中國組織化學與細胞化學雜志 2019年1期2019-04-22
- 肌球蛋白輕鏈磷酸酶靶向亞基1在調節血管張力中的作用的研究進展*
節肌球蛋白輕鏈磷酸化實現，血管舒張主要通過肌球蛋白輕鏈磷酸酶(Myosin light chain phosphatase，MLCP)使肌球蛋白調節輕鏈(Myosin regulatory light chains，RLC)去磷酸化實現。MLCP是調節血管信號的關鍵分子。MLCP是異源三聚體蛋白磷酸酶，由肌球蛋白靶向亞基(Myosin phosphatase targeting subunit，MYPT)、38kDa催化亞基(Catalytic subun四川生理科學雜志 2019年3期2019-02-12
- Bad蛋白磷酸化和剪切修飾對神經膠質瘤細胞凋亡的調控作用*
結構域的亞型，磷酸化和剪切修飾是其各種生化活性的重要基礎?？偨Y各種藥物處理和內源性信號是如何通過調控Bad蛋白來實現對神經膠質瘤細胞內促凋亡或促生存信號通路的下游調控，有助于加深對神經膠質瘤細胞內線粒體凋亡通路的信號轉導的理解，為尋找、設計、驗證相關靶向藥物治療提供理論基礎。磷酸化的Bad（p-Bad）與14-3-3形成異二聚體，作為其伴侶分子定位于細胞漿；而非磷酸化Bad則通過結合含穿膜結構域的其他Bcl-2家族蛋白并形成異二聚體接近線粒體膜而發揮促凋亡中國現代醫學雜志 2019年19期2019-01-09
- 酶法與非酶法磷酸化改性食品蛋白質的研究進展
之一。蛋白質的磷酸化反應是調節蛋白結構和功能、參與和調控生化反應的重要修飾過程。在食品工業中,利用生物或化學手段磷酸化,從而達到改善蛋白質的功能性質、提高蛋白質的溶解性以及加工過程中抗變性的能力,獲得專項功能性性較好或具有多種優良特性的蛋白衍生物,已受到廣泛的研究關注。根據磷酸化途徑的不同,蛋白質的磷酸化反應主要可以分為酶法磷酸化和非酶化學法磷酸化。酶法磷酸化是指通過蛋白激酶的催化,將ATP或GTP上的磷酸基團轉移到底物蛋白的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸等殘基側食品工業科技 2018年21期2018-11-27
- 紫外線誘導的 p53表達狀態不同的人結腸癌HCT116細胞中差異表達磷酸化蛋白的DNA損傷修復通路分析△
0210蛋白質磷酸化是蛋白質翻譯后修飾的重要內 容，在酶和其他重要功能分子活性的發揮、第二信使傳遞和酶的級聯反應中起重要作用。細胞內的許多蛋白通過磷酸化來行使DNA損傷修復、細胞凋亡、細胞周期阻滯等功能。蛋白質磷酸化網絡精細調節細胞應對的各種應激過程，例如，當細胞暴露于紫外線損傷后，細胞內DNA損傷修復蛋白被磷酸化激活，修復DNA；細胞周期檢驗點蛋白被激活，細胞周期發生阻滯；如果DNA受損嚴重，有修復缺陷，細胞常通過p53依賴性凋亡發生凋亡[1-2]。p5癌癥進展 2018年11期2018-11-15
- 表皮生長因子對結腸細胞中緊密連接蛋白表達和磷酸化的影響
TJs)蛋白的磷酸化會導致上皮細胞的極性改變和結構變化，從而影響上皮屏障功能。TJs蛋白的磷酸化狀態受酪氨酸激酶和絲氨酸-蘇氨酸激酶的調節。表皮生長因子受體(epidermal growth factor receptor，EGFR)是酪氨酸激酶家族中最重要的激酶，通過其配體表皮生長因子(epidermal growth factor，EGF)的激活，可以調節TJs蛋白的差異表達和磷酸化狀態[4]。該研究觀察T84結腸細胞中TJs蛋白的磷酸化狀況，以及EG安徽醫科大學學報 2018年11期2018-11-07
- 熱休克蛋白27的磷酸化及其在脅迫應激中的作用
。HSP27的磷酸化使其發揮功能的主要形式。了解HSP27的磷酸化有助于我們了解HSP27在脅迫應激中發揮的作用，為進一步研究細胞應激反應提供新的切入點。關鍵詞 HSP27 脅迫應激HSP27與 aB-晶體蛋白（%ZB-crystallin，HSPB5）同源又被稱為HSPB1。其首次于1978年被分離純化，隨后的研究發現，HSP27在細胞內常以二聚體四聚體等形式存在，這種聚集體的形式依賴于其不同位點的磷酸化。Andr？Patrick Arrigo于2016科教導刊·電子版 2018年9期2018-06-07
- RelA/p65的磷酸化調節及其與腫瘤的關系
活性。它們包括磷酸化，泛素化，乙?；?，甲基化和亞硝?；?。這些修飾因不同刺激而促成并產生不同的效果，它們彼此并不是孤立的，可通過相互作用形成復雜的網絡，共同精細的調節NF-kB的功能。如：RelA/p65的磷酸化就可以調節其乙?；?。磷酸化是這些修飾中一種快速和可逆的酶反應，常作為幾種信號轉導途徑中的關鍵分子機制。因此，它具有調節轉錄因子活性的許多優點，并可非常有效的整合來自各種輸入信號的信息，而磷酸化過程中單個激酶也可以差異性影響多種轉錄因子[2]。以往大多中南醫學科學雜志 2018年2期2018-06-04
- 基于天冬氨酸的固定化金屬離子親和色譜材料用于磷酸化肽選擇性富集
00)蛋白質的磷酸化是最普遍、最重要的翻譯后修飾方式,與信號轉導、轉錄調節和細胞凋亡等生物學過程密切相關[1-3]。異常的蛋白質磷酸化與腫瘤的發生、發展和轉移密切相關[4]。因此研究蛋白質磷酸化意義重大。生物樣品中磷酸化肽的含量非常低;在質譜分析磷酸化肽時,磷酸化肽的信號受到非磷酸化肽的抑制?；谏鲜鰞蓚€原因在質譜檢測之前需要對磷酸化肽進行高效富集。用于磷酸化肽的富集方法很多,主要包括金屬氧化物親和色譜(MOAC)[5,6]、固定化金屬離子親和色譜(IMA色譜 2018年4期2018-05-08
- 寄生蟲蛋白質磷酸化修飾及磷酸化蛋白質組學研究進展
述寄生蟲蛋白質磷酸化修飾及磷酸化蛋白質組學研究進展趙 彬1，唐亞蘭2，陸 珂2，曹曉丹2，韓 倩2，呂 超2，王 濤2，傅志強2，林矯矯2, 3，洪 煬2*(1.江蘇農林職業技術學院，江蘇句容 212400;2.中國農業科學院上海獸醫研究所，上海 200241;3.江蘇省動物重要疫病與人獸共患病防控協同創新中心，江蘇揚州 225009)蛋白質的磷酸化修飾是生命體內一種重要的且普遍存在的蛋白質翻譯后修飾方式之一，蛋白質的磷酸化和去磷酸化是一種動態的生物調節過動物醫學進展 2017年10期2017-04-13
- Metaxin 1磷酸化在TNFα誘導的細胞死亡過程中控制Bak的激活
taxin 1磷酸化在TNFα誘導的細胞死亡過程中控制Bak的激活促凋亡蛋白Bak參與凋亡(細胞死亡程序)的執行階段。Bak基本上是在線粒體內，并且在凋亡的早期經歷構象變化后在線粒體中與膜完全整合，隨后導致促凋亡線粒體蛋白的釋放。目前我們對Bak激活涉及的“搭檔”(partner)和機制知之甚少。Petit等近來已發現，在休眠和瀕死細胞中，Bak被并入2型電壓依賴性陰離子通道(voltage-dependent anionic channel of typ中國病理生理雜志 2017年3期2017-01-16
- 馬錢苷通過抑制蛋白磷酸酶2A催化亞基C磷酸化降低tau蛋白過度磷酸化
2A催化亞基C磷酸化降低tau蛋白過度磷酸化楊翠翠 李 林 張 麗 李雅莉 張 蘭*(首都醫科大學宣武醫院藥物研究室 北京市神經藥物工程研究中心 北京腦重大疾病研究院 神經變性病教育部重點實驗室，北京 100053)目的 探討馬錢苷對tau蛋白過度磷酸化的影響及其作用機制。方法 馬錢苷(500、1 000 μmol/L)與人神經母細胞瘤細胞株(SK-N-SH細胞)預孵育24 h，之后加入PI3K抑制劑Wortmannin(WT)及PKA抑制劑GF-1092首都醫科大學學報 2016年6期2016-12-23
- 血清磷酸化肽的分離富集和質譜定量及其作為潛在腫瘤標志物的評價
049)?血清磷酸化肽的分離富集和質譜定量及其作為潛在腫瘤標志物的評價翟貴金1,2, 吳 魁1, 汪福意1,3*(1. 中國科學院化學研究所, 中國科學院活體分析化學重點實驗室, 北京 100190; 2. 天津市醫學表觀遺傳學重點實驗室, 天津醫科大學生物化學與分子生物學系, 天津 300070; 3. 中國科學院大學, 北京 100049)血清中磷酸化肽種類和濃度的變化既能反映人體內蛋白質水解酶活性的變化,又能反映蛋白質翻譯后磷酸化的水平,業已成為腫瘤色譜 2016年12期2016-12-14
- 基于液相色譜-串聯質譜技術的磷酸化蛋白質組學分析
072)蛋白質磷酸化修飾在生物體內普遍存在。真核生物中，磷酸化修飾主要發生在絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)殘基上[1]。磷酸化修飾參與調控多種細胞生命活動，如細胞增殖、發育與分化、受體介導的信號轉導、細胞凋亡及腫瘤發生等。其中，磷酸化修飾對抗病毒天然免疫信號通路的調控一直是生物醫學領域的一個研究熱點。天然免疫反應是機體抵御外界病原微生物入侵的第一道防線。當病毒入侵時，機體通過自身的模式識別受體(Pattern Recognition分析科學學報 2016年1期2016-10-16
- Caspases與蛋白激酶在凋亡中的相互作用＊
百萬計的可逆性磷酸化是維持細胞穩態所必需的，使得細胞能迅速適應內外環境變化，其中Caspases與蛋白激酶的雙向通信是細胞內重要的磷酸化反應。蛋白激酶信號通路與Caspases通路有交互聯系［2］，一方面蛋白激酶可以激活或抑制Caspases，另一方面活化的Caspases可裂解蛋白激酶，改變下游信號。另外，多種Caspases底物蛋白被蛋白激酶磷酸化后對Caspases裂解作用的敏感性改變。本文將綜述蛋白激酶對Caspases及其底物的磷酸化作用，Cas濟寧醫學院學報 2015年4期2015-04-16
- 植物磷酸化蛋白質組學研究進展
1100）植物磷酸化蛋白質組學研究進展劉秋林1，鐘月仙1，萬偉峰1，田 甜1，林授楷1，2，黃 健1，薛李春1，艾玉芳1，柯玉琴1，何華勤1（1.福建農林大學生命科學學院，福建 福州350002;2.莆田學院環境與生物工程學院，福建 莆田 351100）首先闡述了植物細胞蛋白質磷酸化的作用機制，并從植物磷酸化蛋白質的分離與鑒定技術、植物磷酸化蛋白質數據庫及植物蛋白質磷酸化位點的預測工具，對植物磷酸化蛋白質組的研究進展進行綜述.最后分析了植物磷酸化蛋白質組研福建農林大學學報（自然科學版） 2015年3期2015-03-02
- CIP2A對PP2A的調節及其在AD樣tau蛋白異常磷酸化中的作用*
tau蛋白異常磷酸化中的作用*馮小龍，王秀蓮，王群，劉蓉△ (華中科技大學同濟醫學院病理生理學系，湖北武漢430074)目的:探討CIP2A對PP2A的調節及其在阿爾茨海默(Alzheimer disease，AD)樣tau蛋白異常磷酸化中的作用。方法:免疫熒光檢測CIP2A表達及定位; Western Blot檢測相關蛋白表達。結果: N2a細胞與大鼠原代神經元胞漿中均有較強的CIP2A陽性著色，并與tau蛋白共定位;過表達CIP2A組磷酸化的PP2Ac中國病理生理雜志 2015年10期2015-01-26
- 磷酸化蛋白質組學的新進展及其在肝臟生理和病理機制中的應用
明，徐平綜 述磷酸化蛋白質組學的新進展及其在肝臟生理和病理機制中的應用衣泰龍1,2，田苗苗2，楊曉明1,2，徐平1,21 安徽醫科大學，安徽 合肥 230032 2 軍事醫學科學院放射與輻射醫學研究所 北京蛋白質組研究中心蛋白質組學國家重點實驗室，北京 102206蛋白質磷酸化是最常見的蛋白質翻譯后修飾形式。由于蛋白質的磷酸化形式可以被磷酸酶和磷酸激酶進行可逆的調控，所以在眾多的生命活動過程中蛋白質的磷酸化修飾起著重要的調控作用，因此對生物體內蛋白質磷酸化生物工程學報 2014年7期2014-06-15
- 蛋白質磷酸化對肉品質影響的研究進展
3）1 蛋白質磷酸化反應的概念蛋白質磷酸化反應是20世紀50年代Fischer、K rebs等在研究糖原新陳代謝調控時發現的一種動態調控機制。1992年，Fisher和Krebs因其在蛋白質可逆磷酸化方面的研究獲得了諾貝爾生理學及醫學獎。自此，作為最廣泛的蛋白質翻譯后修飾方式，蛋白質磷酸化反應受到了廣泛的關注。蛋白質磷酸化反應是指由蛋白激酶催化的將ATP或GTP上γ位的磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程。該反應主要發生于絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸等殘基側食品工業科技 2014年16期2014-03-25
- 抑制JNK磷酸化參與褪黑素對花萼海綿誘癌素引起的tau蛋白過度磷酸化的保護機制
6)抑制JNK磷酸化參與褪黑素對花萼海綿誘癌素引起的tau蛋白過度磷酸化的保護機制李夏春1，王志強1，柳秀平2(1.三峽大學醫學院病理生理教研室，湖北宜昌 443002；2.杭州市中醫院，浙江杭州 310006)目的 探討花萼海綿誘癌素(CA)在成神經瘤細胞(N2a)引起tau蛋白過度磷酸化的機制,及褪黑素對其是否具有保護作用。方法 小鼠成神經瘤細胞(N2a)給予CA 5 nmol·L－1處理,或同時給予褪黑素50 mol·L－1,或同時給予維生素E(Vi中國藥理學與毒理學雜志 2014年6期2014-03-22
- 地塞米松對體外培養足細胞nephrin磷酸化的影響
Nephrin磷酸化被認為是維持正常足細胞形態和功能的起始事件，主要是指酪氨酸磷酸化，其胞內段含有9個酪氨酸殘基，是潛在的磷酸化位點［2］。研究發現，nephrin的胞內段磷酸化與Src家庭激酶Fyn和適配蛋白Nck相關，Fyn是Src激酶，在Y1204位點磷酸化nephrin。Nck含有3個SH3區和1個SH2區，可結合到nephrin磷酸化位點Y1204，募集信號轉導分子，誘導肌動蛋白聚合［3］。在Fyn和Nck敲除鼠，足細胞出現足突融合及蛋白尿，證實醫學研究雜志 2014年1期2014-01-29
- DARPP-32磷酸化異常與LID形成機制研究進展
P-32的異常磷酸化與LID發生有密切關系，本文就DARPP-32與LID發生機制相關內容予以綜述［3，4］。一、DARPP-32的結構及分布1983年Walaas等［5］發現了一種對多巴胺(dopamine，DA)和環磷酸腺苷(cyclic adenosine monophosphate，cAMP)非常敏感的磷蛋白，稱為DARPP-32蛋白(dopamine and cAMP-regulated phosphoprotein of 32 kDa，DARP醫學研究雜志 2012年8期2012-08-15
- 磷酸化蛋白質組學在生命科學研究中的機遇與挑戰
究方法和理論。磷酸化蛋白質組學，以其研究對象特殊性、研究方法專業性及研究思路系統性，已在生命科學的多個領域和層面發揮獨特作用。磷酸化蛋白質組學的研究尚處于初期階段，鑒于其特殊的研究方法及內容，對揭示生命體尤其是疾病狀態下細胞信號傳導具有不可替代的優勢［1－4］。此外，磷酸化蛋白質組學的研究為尋找藥物新的作用靶點和疾病診斷指標提供全新的研究思路。本文主要就磷酸化蛋白質組學在生命科學、藥學及醫學研究前景進行綜述。磷酸化蛋白質組學概述磷酸化是細胞中蛋白質翻譯后最腎臟病與透析腎移植雜志 2012年6期2012-05-10
- 單/雙磷酸化酪氨酸底物與蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B相互作用分子動力學研究
增強時，可促使磷酸化的胰島素受體（IR）和它的底物（IRS）以及磷酸化瘦素去磷酸化，從而下調胰島素和瘦素信號轉導過程，減弱胰島素和瘦素的作用[4-5]。此外，研究人員還發現了PTP1B與癌癥治療密切相關[6-7]。因此，以PTP1B作為藥物治療靶點，開發高親和力的新型PTP1B抑制劑，已成為最近幾年研究的熱點領域。Salmeen等[8]的研究發現，雙磷酸化酪氨酸底物與PTP1B親和能力要比單磷酸化酪氨酸底物高70%。Puius等[9]的研究表明，雙磷酸化酪天津醫科大學學報 2011年4期2011-07-13
- RhoA-ROCK介導的Moesin磷酸化對晚期糖基化終產物誘導的內皮細胞形態和功能改變的調節作用
的Moesin磷酸化對晚期糖基化終產物誘導的內皮細胞形態和功能改變的調節作用劉紅霞 馮國開 杜 靜 郭曉華 黃巧冰南方醫科大學基礎醫學院病理生理教研室目的：驗證Rho A／ROCK信號通路參與晚期糖基化終產物（AGE）引起的膜突蛋白（Moesin）磷酸化，ROCK通過與Moesin直接作用導致Moesin磷酸化，探討AGE引起Moesin磷酸化的位點及其生物學效應。方法：選用Rho A顯性負效突變體（Rho AN19）和組成型活性突變體（Rho AL63）微循環學雜志 2011年2期2011-03-19
- mTOR激活劑磷脂酸對SH－SY5Y細胞氧化應激和Tau蛋白磷酸化的調節
Ser389)磷酸化減少，從而導致神經元的死亡。p70S6K可以使Tau蛋白214位點絲氨酸(Ser214)磷酸化從而抑制Tau蛋白聚積和配對狀螺旋形神經絲(PHF)的形成。mTORC1/p70S6K/rpS6途徑受磷脂酶D(PLD)和磷脂酸(PA)的調節。PA與雷帕霉素競爭性結合mTOR結構域FRB，從而激活mTORC1，導致p70S6K/rpS6和4E－BP1磷酸化。法國科學家發現:(1)人成纖維母細胞瘤細胞(SH－SY5Y)經PA預處理可使p70S6中國病理生理雜志 2011年6期2011-02-13
- 弓形蟲感染過程中蛋白磷酸化 /去磷酸化對宿主細胞信號的影響*
蛋白磷酸化/去磷酸化是指蛋白激酶(Protein kinase,PK)催化蛋白質的含羥基氨基酸(絲/蘇和酪)的側鏈羥基形成磷酸酯,和蛋白質磷酸酯酶(Protein phosphatase,PPase)催化磷酸蛋白的磷酸酯鍵水解而去磷酸化的過程。蛋白磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一,這一可逆過程受蛋白激酶和磷酸酶的協同作用控制,細胞內任何一種蛋白質的磷酸化狀態是由蛋白激酶和蛋白磷酸酯酶的兩種酶活性之間的平衡決定的。蛋白磷酸化/去磷酸化是細胞信號傳遞中國人獸共患病學報 2011年9期2011-02-11
- Ti-SBA-15介孔材料用于磷酸化肽的高效富集
5介孔材料用于磷酸化肽的高效富集張 宇, 秦洪強, 吳仁安, 鄒漢法＊(中國科學院大連化學物理研究所,中國科學院分離分析化學重點實驗室,遼寧大連116023)結合基質輔助激光解吸飛行時間質譜(MALD I-TOF MS)檢測技術,考察了Ti-SBA-15介孔材料對β-酪蛋白酶解產物中磷酸化肽的選擇性富集性能。實驗結果顯示,含Ti和Si物質的量比為0.08的Ti-SBA-15介孔材料可選擇性地對β-酪蛋白酶解產物中的磷酸化肽進行選擇性富集;對于β-酪蛋白和牛色譜 2010年2期2010-10-21
- 阿爾茨海默病腦TAU蛋白磷酸化位點綜述