羊肉后熟過程中肌肉纖維結構變化及氧化特性

劉冠緒,肖 宇,張 瑞,劉永峰*

(1 陜西師范大學 食品工程與營養科學學院,陜西 西安 710119;2 新疆師范大學 生命科學學院,新疆 烏魯木齊 830054)

肉制品在生產和加工過程中,不可避免會發生品質變化,而宰后成熟是上述過程對肉品質產生影響的關鍵因素之一。宰后成熟是指動物在屠宰后,通過一定的處理和貯存方式,使肉品在一定時間內獲得更好的嫩化和口感。適當的宰后成熟可以使肉品口感更加鮮嫩,肉質更加松軟,味道更加濃郁。李榮等[1]探究了羊肉在宰后成熟過程中脂多糖對細胞線粒體凋亡信號通路的影響。陳雪妍等[2]研究了氯化鈣處理對宰后成熟期間羊肉能量水平和品質的影響。然而,羊肉在宰后成熟過程中肌原纖維結構及性質的變化尚不明確,亟待研究。

肉類品質特性包括色澤、口感和營養價值等方面,其中肌肉纖維完整度是反映肉質特性的重要方面,對肌肉纖維的微觀結構進行研究是分析肉質變化的策略之一。在宰后短期的肉品成熟過程中,蛋白酶的降解可能造成肌肉纖維完整度下降,氧化(包括蛋白質氧化和脂質氧化)也可能是導致肌肉纖維結構發生變化的重要誘因。在宰后較短時間內肌肉細胞仍具有較高的活性,其中對細胞具有修復功能的大分子如熱休克蛋白等較為活躍[3-5]。Gatellier等[6]研究發現,蛋白質在加工和儲存過程中極易發生氧化,導致其功能特性改變和營養品質下降,在肉品中主要體現為消化率下降。當前,已有大量研究揭示脂質氧化對肉品質的影響[7],而宰后短期內蛋白質氧化對肌肉特性的影響有待深入探索。

肌肉組織中的蛋白質主要包括肌漿蛋白和肌原纖維蛋白兩大類。其中,肌原纖維蛋白是肌肉組織中占主導地位的蛋白質,其含量超過肌肉組織總蛋白質的50%,很大程度上決定著肉品的風味特性、營養價值和加工性能[8]。氧化反應會引起肌原纖維蛋白結構變化,進而改變肌原纖維蛋白的功能特性并影響肉品質。探究肉類組織中肌原纖維蛋白的氧化情況,了解蛋白氧化對肉品質的影響機理,對保障肉類營養和安全具有重要意義。本課題組前期研究發現,宰后48 h內肌原纖維蛋白發生了降解[9],但其降解機理尚有待探究。

新疆山羊分布于整個新疆維吾爾自治區,主要集中在阿爾泰山、天山南坡、昆侖山北麓及阿克蘇等地區,是以產肉為主的兼用型地方山羊品種。本研究以新疆山羊肉為研究對象,通過對宰后4 ℃條件下不同貯藏時間(0、12、24、48 h)的羊肉進行掃描電子顯微鏡(scanning electron microscope,SEM)觀察,測定其硫代巴比妥酸反應物(thiobarbituric acid reactive substances,TBARS)含量,同時提取肌原纖維蛋白并進行溶解度、羰基含量、巰基含量、表面疏水性及傅里葉變換紅外吸收光譜(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR)分析,深入探究宰后成熟過程中羊肉肌肉纖維蛋白結構及氧化特性的變化。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

選取的9只1.5周歲健康雄性新疆山羊(未閹割,體重35±2 kg),按照商業屠宰標準進行屠宰,屠宰后立即收集兩側的背最長肌,去除可見脂肪和結締組織后,將背最長肌置于冰盒(-2～1 ℃)中空運至實驗室。將12份100 g肉樣放置于4 ℃冰箱冷藏,經0、12、24、48 h成熟后測定肉質特性。每組樣品包含3個重復。

實驗中所用的磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉、無水乙醇、三氯乙酸(TCA)、乙二胺四乙酸(EDTA)、2-硫代巴比妥酸(TBA)、氯仿、乙二醇-雙-(2-氨基乙醚)四乙酸(EGTA)、磷酸鉀、碘化鉀、戊二醛、氯化鈉、氯化鎂、EDTA-2Na、鹽酸、2,4-二硝基苯肼、乙酸乙酯、鹽酸胍、2-硝基苯甲酸、尿素、溴化鉀、溴酚藍(BPB)均為分析純,購自天津科密歐試劑有限公司。

1.2 儀器與設備

FE28 pH計,上海梅特勒-托利多測量儀器有限公司;TM3030臺式掃描電子顯微鏡,日本日立公司;FJ200-S均質機,上海索映儀器設備有限公司;Synergy LX多功能酶標儀,美國Thermo Fisher Scientific公司;Nicolet iS10傅里葉變換紅外光譜儀,美國Thermo Fisher Scientific公司;Fjeltec 2300凱氏定氮儀,丹麥FOSS公司。

1.3 實驗方法

1.3.1 羊肉微觀結構觀察

采用SEM觀察羊肉肌肉纖維。將肉樣切成0.5 cm×0.5 cm×0.3 cm的小塊,在體積分數為2.5%的戊二醛溶液中固定2 h。使用蒸餾水沖洗肉塊,然后利用不同體積分數的乙醇溶液(30%、50%、70%、80%、90%、95%、100%)按體積分數由低到高進行脫水,每次15 min。脫水完成后的樣品放置隔夜,將雙面導電膠黏于銅片上,樣品攤開于雙面膠上,噴金60 s。利用掃描電子顯微鏡觀察縱切方向的肌肉纖維,放大倍數為400倍,自動對焦拍照。

1.3.2 羊肉TBARS值測定

TBARS值測定參考劉占東等[10]的方法并進行適當修改。取4 g待測肉樣,剪碎后置于50 mL離心管中,加入16 mL體積分數為7.5%的TCA溶液(含體積分數0.1%的EDTA),水平放置于振蕩器震蕩30 min,使用雙層濾紙過濾。將5 mL濾液與5 mL 0.02 mol/L的TBA溶液混合,沸水浴30 min后室溫冷卻1 h。5 000 r/min條件下離心5 min得到上清液,加入5 mL氯仿,搖勻。靜置30 min后取上清液,分別在532 nm和600 nm處測定吸光度,根據公式(1)計算TBARS值:

72.6×1 000。

(1)

式中:72.6為常數,用于將吸光度轉換為單位mg/kg,該常數是在特定實驗條件下,由標準硫代巴比妥酸溶液進行光譜測定后確定。

1.3.3 蛋白質溶解度測定

蛋白質溶解度測定參考Bowker等[11]的方法并進行適當修改。

肌漿蛋白溶解度:取1 g待測肉樣,加入10 mL預冷過的25 mmol/L磷酸鉀緩沖液中,均質后置于搖床上,4 ℃振搖提取20 h后,在7 500 r/min條件下離心30 min。取上清液采用凱氏定氮法測定肌漿蛋白含量。肌漿蛋白溶解度=離心后肌漿蛋白含量/離心前肌漿蛋白含量。

總蛋白溶解度:取1 g待測肉樣,加入含有10 mL 1.1 mol/L碘化鉀和10 mL 0.1 mol/L磷酸鉀的緩沖液(pH 7.2)中,均質后置于搖床上,4 ℃振搖提取20 h后,在7 500 r/min條件下離心30 min。取上清液采用凱氏定氮法測定總蛋白含量?？偟鞍兹芙舛?離心后總蛋白含量/離心前總蛋白含量。肌原纖維蛋白溶解度=總蛋白溶解度—肌漿蛋白溶解度。

1.3.4 肌原纖維蛋白提取

肌原纖維蛋白提取參考Han等[12]的方法并進行適當修改。背最長肌在去除脂肪和結締組織后切碎,取一定量的碎肉,加入4倍體積的緩沖液(0.1 mol/L KCl、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L EGTA、0.05 mol/L Na2HPO4/NaH2PO4,pH 7.0),均質后置于搖床上,4 ℃振搖20 min,然后在4 ℃條件下7 500 r/min離心20 min。離心后取沉淀,重復上述步驟2次。最后1次離心后取沉淀加入4倍體積的0.1 mol/L NaCl,均質1 min,4 ℃條件下7 500 r/min離心20 min。重復上述步驟2次,在最后1次離心前將溶液用4層紗布過濾,并使用0.1 mol/L鹽酸溶液調節濾液pH值至6.0。取沉淀,得到肌原纖維蛋白,置于碎冰(-1～1 ℃)中并在12 h內使用。

1.3.5 肌原纖維蛋白中羰基含量的測定

羰基含量采用2,4-二硝基苯肼法進行測定,具體操作參考張莉等[13]的方法并進行適當修改。對照組在開始時加入2 mL緩沖液代替蛋白溶液,其他操作相同。使用多功能酶標儀測定370 nm波長處的吸光度值,根據公式(2)計算羰基質量摩爾濃度b(nmol/mg):

(2)

式中:A為370 nm波長處的吸光度值;n為稀釋倍數;ε為摩爾吸光系數,此處取值為22 000;ρ為蛋白質質量濃度。

1.3.6 肌原纖維蛋白中巰基含量的測定

巰基含量采用5,5′-二硫代雙-2-硝基苯甲酸法進行測定,具體操作參考瞿丞等[14]的方法并進行適當修改。測定樣品在412 nm波長處的吸光度值,取摩爾吸光系數為13 600計算巰基含量。

1.3.7 肌原纖維蛋白表面疏水性的測定

疏水性測定參考Wang等[15]的方法并進行適當修改。將肌原纖維蛋白稀釋至5 mg/mL,取1 mL肌原纖維蛋白溶液加入0.2 mL質量濃度為1 mg/mL的BPB溶液,充分混勻,離心取上清液,測定595 nm波長處的吸光度值。肌原纖維蛋白表面疏水性用BPB結合量(μg)表示,根據公式(3)進行計算:

(3)

1.3.8 FT-IR測定

參考Wang等[15]的方法對處理后的肌原纖維蛋白溶液進行FT-IR測定,具體操作如下:將肌原纖維蛋白在-50 ℃冷凍干燥,然后以1∶100的質量比與充分干燥的溴化鉀混合研磨。每個樣品的紅外光譜在4 000～400 cm-1范圍內掃描32次,分辨率為2 cm-1。其中,波段1 700～1 600 cm-1(酰胺Ⅰ區)是對蛋白質二級結構變化最敏感的區段。使用PeakFit軟件4.12版本處理樣品的酰胺Ⅰ區光譜數據,進行去卷積處理、基線校正、平滑和曲線擬合,以確定峰位的初始值,并計算吸收峰的位置和百分比。通過將每個二級結構的峰面積除以所有峰面積之和,計算各種二級結構的含量比例。

1.4 數據處理與分析

每個實驗重復3次,數據采用Excel 2019和SPSS 24進行計算和顯著性方差分析,利用Duncan多重檢驗進行差異顯著性分析,數據以平均值±標準差進行表示。采用Origin 2018進行可視化作圖。

2 結果與分析

2.1 羊肉后熟過程中肌肉纖維結構的變化

SEM可用于觀察肌肉纖維微觀結構的變化[16],新疆山羊背最長肌在宰后成熟48 h過程中的肌肉纖維微觀結構如圖1所示。在后熟0 h時,山羊背最長肌的肌肉纖維結構較為松散,邊緣清晰,纖維之間具有規則光滑的縫隙;12 h時,肌肉纖維出現聚合,更加緊密,部分纖維相互靠近使得纖維條塊寬度增加,纖維條之間的縫隙大小不一;24 h時,肌肉纖維條塊寬度與12 h時相差不大,縫隙較為均一且表現出變寬趨勢,纖維條塊之間的緊密度下降;48 h時,肌肉纖維條塊間距明顯增大,緊密度繼續下降,纖維邊緣變粗糙,完整度也下降。以上變化與本課題組前期測定的肌肉硬度、剪切力指標的變化相對應,表明山羊肌肉纖維在宰后48 h成熟過程中,緊密度和完整度的變化對肉的質構特性產生了影響[17]。肉在后熟過程中,肌肉纖維發生降解、收縮及蛋白結構變化,影響了其結構特性,同時,成熟過程中的氧化反應及酶活性也可能會對肌肉纖維結構產生影響。

以此為線索，筆者對《十日談》中70個帶有女性角色的故事進行梳理，最終確定女性形象最具代表性的30個故事。表1是所做整體分析的一個節選。以文本維度為基準，進行“由外到內，由社會到個人”的三組跨維度比較：第一，是文本與社會的平行比較，分析《十日談》中女性角色的選取是否與社會現實差別過大，承載了作者的過度偏見；第二，是文內的平行比較，意在考察“愛情”和“智慧”兩大主題是否貫穿了所有女性為主角的故事；第三，是作者意圖的解析，判斷女性正、負面角色如何劃分以及女性角色結局如何。結論如下：

圖1 羊肉后熟48 h內肌肉纖維結構的變化

2.2 羊肉后熟過程中脂質氧化程度的變化

進一步探究宰后成熟48 h過程中羊肉脂質的氧化特性,以TBARS值進行表示。圖2a展示了宰后成熟48 h過程中山羊背最長肌TBARS值的變化。TBARS值從0 h的0.523 mg/kg持續上升至48 h的0.773 mg/kg,上升幅度達到47.8%。相比于0～12 h期間的上升速率,12～24 h與24～48 h期間的TBARS值上升速率增大。在宰后初期脂質氧化發生較為緩慢,這與Nakyinsige等[18]在兔肉宰后成熟過程中對氧化指標的研究結果一致。Nieto等[19]研究表明甲硫氨酸和半胱氨酸可能具有抗氧化能力,肌球蛋白中豐富的半胱氨酸殘基使其在受到氧化應激時具有自由基清除劑的功能。此外,肌肉的宰后變化還包括在自由基作用下抗氧化防御系統的減弱[20]。以上過程部分解釋了山羊背最長肌TBARS值上升速率先慢后快的變化趨勢。

圖2 羊肉后熟48 h過程中TBARS值(a)、肌原纖維蛋白羰基含量(b)、巰基含量(c)及疏水性(d)的變化

2.3 羊肉后熟過程中蛋白質溶解度的變化

蛋白質溶解度反映了蛋白質在水中的分散程度,可用于表征蛋白質的變性情況并能在一定程度上體現蛋白質的氧化狀態。本研究測定了山羊背最長肌中總蛋白的溶解度、肌原纖維蛋白的溶解度以及肌漿蛋白的溶解度,宰后成熟48 h過程中各蛋白質溶解度的變化如圖3所示?？梢钥闯?在48 h羊肉后熟過程中,總蛋白溶解度從0 h的209.07 mg/g下降到48 h的189.89 mg/g,肌原纖維蛋白溶解度從0 h的141.14 mg/g下降到48 h的128.63 mg/g,肌漿蛋白溶解度從0 h的67.93 mg/g下降到48 h的61.26 mg/g。3種蛋白質溶解度都在0～12 h后熟過程中出現大幅下降(P<0.05),該階段總蛋白、肌原纖維蛋白和肌漿蛋白溶解度的下降幅度分別為12.4%、15.1%和9.6%。肌原纖維蛋白溶解度的下降速率大于肌漿蛋白溶解度,表明肌原纖維蛋白在羊肉氧化過程中受到的影響更為顯著,因此在后續研究中選擇肌原纖維蛋白作為蛋白質氧化研究的主體。

圖3 羊肉后熟48 h內蛋白質溶解度的變化

后熟12 h后蛋白質溶解度的變化較小,各時間點之間無顯著差異。蛋白質溶解度受到多種因素的影響,包括溫度、離子強度、pH值、溶劑類型等。其中,pH值的下降會影響蛋白質的電荷數量,使蛋白質-水相互作用發生變化,肌原纖維蛋白通過弱蛋白質-蛋白質疏水相互作用發生聚集,進而導致蛋白質沉淀程度改變,且這種疏水相互作用在蛋白質等電點達到最大[19]。在宰后0～48 h成熟過程中,肌肉pH值保持下降趨勢,且不同蛋白質的等電點不同,其溶解度受pH值變化的影響較大[17]。因此,12 h后較小的溶解度差異對蛋白質氧化情況可能并不具有代表性。

2.4 羊肉后熟過程中肌原纖維蛋白羰基含量的變化

山羊背最長肌在宰后成熟48 h過程中肌原纖維蛋白羰基含量的變化如圖2b所示。在48 h后熟過程中,肌原纖維蛋白的羰基含量呈上升趨勢,由0 h的0.48 nmol/mg上升至48 h的0.88 nmol/mg。羰基含量在0～24 h階段的上升速率較為緩慢,上升幅度為22.9%;24～48 h期間上升速率增大,增幅達到50%。這可能與肌肉在宰后成熟過程中發生的氧化反應和蛋白質水解有關,這些反應能使氨基酸殘基發生羰基化,蛋白質在氧化和水解過程中還會產生多種氨基酸、肽類和氮氧化物等,部分氨基酸會形成羰基化合物,最終導致羰基含量升高[21]。

2.5 羊肉后熟過程中肌原纖維蛋白巰基含量的變化

圖2c展示了山羊背最長肌在宰后成熟48 h過程中肌原纖維蛋白巰基含量的變化。巰基為分布在蛋白質表面和內部的SH基團,后熟過程中其在肌原纖維蛋白中的含量呈下降趨勢,由0 h的13.58 nmol/mg下降至48 h的10.97 nmol/mg,下降幅度為19.2%。后熟前12 h巰基含量下降速率較大,此后巰基含量下降速率減緩。通常情況下,部分巰基可能隱藏于蛋白質內部進而防止了被氧化[18],單從巰基變化來判斷蛋白質的氧化程度是不全面的,可結合羰基含量的變化綜合判斷肌原纖維蛋白的氧化程度。在羊肉后熟48 h過程中,肌原纖維蛋白中巰基含量下降,羰基含量上升。羰基含量增加反映出肌原纖維蛋白中氧化產物增加[22],說明后熟過程中肌原纖維蛋白受到氧化損傷,尤其是后熟前12 h,部分巰基被氧化成羰基,降低了肌原纖維蛋白的還原性能。

2.6 羊肉后熟過程中肌原纖維蛋白表面疏水性的變化

圖2d展示了山羊背最長肌在宰后成熟48 h過程中肌原纖維蛋白疏水性的變化。蛋白質疏水性是通過反映疏水基團的暴露程度而對蛋白質表面活性進行評估的重要指標。BPB結合量越大,蛋白質表面疏水性越強。在48 h后熟過程中,BPB結合量呈上升趨勢,上升速率隨后熟時間的延長而放緩。由圖可知,BPB結合量從0 h的29.07 μg上升至48 h的45.15 μg,其中0～12 h階段的上升速率最快,上升幅度達到34.7%。通常情況下,疏水基團可能埋藏在蛋白質內部,并存在于蛋白質和蛋白質之間的疏水結合腔中,疏水性的增加可能反映了后熟過程中肌原纖維蛋白的展開[18]。

2.7 羊肉后熟過程中肌原纖維蛋白構象的變化

在肌肉纖維膨脹和收縮過程中,蛋白質分子三級結構的變化與二級結構的變化直接相關,本研究采用FT-IR[23]監測山羊背最長肌在宰后成熟48 h過程中肌原纖維蛋白二級結構的變化,結果如圖4所示。后熟4個時間點的FT-IR圖譜(圖4a)高度一致。波數在1 700～1 600 cm-1的酰胺Ⅰ區是FT-IR光譜中蛋白質二級結構信息量最大的部分,對1 700～1 600 cm-1的曲線進行擬合(圖4b～e),并分析該波數范圍內的二級結構所對應的峰圖。在后熟0、12、24、48 h的FT-IR圖譜中都存在4個波峰,其中,0、12、24 h圖譜反映出肌原纖維蛋白中存在α-螺旋結構(1 650～1 580 cm-1)、β-折疊結構(1 680～1 620 cm-1)、β-轉角結構(1 690～1 650 cm-1)以及無規則卷曲結構(1 710～1 640 cm-1);而在48 h的FT-IR圖譜中,無規則卷曲未被檢出,但出現2個對應β-轉角的波峰。

圖4 羊肉后熟48 h過程中肌原纖維蛋白二級結構的變化

各蛋白質二級結構所占比例如圖4f所示。在后熟0、12、24 h時,肌原纖維蛋白中α-螺旋、β-折疊、β-轉角以及無規則卷曲結構平均所占比例分別為29%、19%、21%、31%。α-螺旋比例在0～24 h期間出現小幅下降,β-折疊和β-轉角比例在0～24 h期間出現小幅增加;無規則卷曲比例在0～12 h期間出現小幅下降,而在24～48 h期間大幅下降至0。48 h時,無規則卷曲消失,α-螺旋、β-折疊、β-轉角比例顯著增加,該結果與張文剛等[24]研究結果中擠壓膨化處理后藜麥蛋白質所表現出的現象一致。徐志雨[25]在對植物組織吸水和聚合反應機理的探究中,發現水分子會使α-螺旋結構中的分子內氫鍵逐漸轉換為分子間氫鍵,進而使α-螺旋結構向β-折疊結構轉變。Abrosimova等[26]利用FT-IR對牛血清蛋白和卵清蛋白進行研究,發現凍干伴隨著α-螺旋結構的減少和分子間β-折疊結構的增加。Güler等[27]對蛋白水解過程中的牛血清白蛋白二級結構進行研究,發現牛血清白蛋白在消化過程中轉化為肽段時會失去其二級結構。推測48 h時無規則卷曲未檢測到的原因可能與無規則卷曲結構本身不穩定及蛋白酶的作用有關。

3 討論

肉中富含脂肪和蛋白質,具有極高的營養價值,而肉類氧化變質的主要原因之一就是脂質和蛋白質的氧化作用[28]。在這一復雜的體系中,脂質氧化和蛋白質氧化不是孤立發生的,而是具有一定的聯系[29]。蛋白質氧化對肉制品品質影響極大,會對蛋白質的分子結構造成破壞,引起蛋白質氨基酸側鏈被修飾、蛋白質多肽鏈斷裂、蛋白質分子間的交聯聚合等,從而改變蛋白的凝膠、持水、消化、營養等特性,并最終影響肉品的品質[30]。脂質過氧化反應和非酶糖基化反應能間接誘導蛋白質發生氧化[31],且脂質氧化會使肉品產生不愉悅氣味以及一些有毒物質如丙二醛、膽固醇氧化物等[32]。

本研究對新疆山羊背最長肌在后熟48 h過程中的氧化特性變化進行探究。結果顯示,后熟過程中山羊背最長肌的TBARS值隨著后熟時間的延長而上升,這與Sabow等[33]對波爾羊肉氧化研究的結果一致。掃描電鏡結果顯示隨著后熟時間的增加,肌肉纖維間隙增加,肌肉纖維的緊密度與完整度下降,考慮這是由于蛋白質中的氨基酸側鏈受到氧化應激而發生修飾,致使結構蛋白之間發生交聯、部分蛋白發生變性等,改變了肌肉纖維的微觀結構。同時,微觀結構的變化可能會促進氧氣和內層肌肉纖維的接觸,并反過來進一步加速氧化進程。Rowe等[34]通過對牛背最長肌的后熟過程進行研究,證實后熟早期肌肉蛋白質氧化過程的加劇會對新鮮牛肉的顏色和嫩度產生負面影響。本研究通過FT-IR技術對蛋白質的二級結構進行測定[35-36],結果表明肉纖維三級結構的變化與蛋白質分子的二級結構變化相關。對后熟48 h過程中傅里葉紅外光譜曲線1 700～1 600 cm-1之間的酰胺Ⅰ區進行擬合,得到二級結構與后熟時間的關系,結果顯示隨著后熟時間的增加,肌原纖維蛋白結構的穩定性下降,后熟48 h時肌原纖維蛋白中的無規則卷曲結構消失,推測相比于α-螺旋、β-折疊、β-轉角等二級結構,無規則卷曲結構具有不穩定性,且可能與蛋白酶等對蛋白質具有消化功能的酶作用有關。

基于本研究結果,未來可通過調控宰后成熟過程中的氧化反應等手段來優化肉品質;此外,了解不同肉類在宰后成熟過程中的特異性變化也是未來的研究方向之一,這將有助于開發針對性的肉成熟技術和策略,以滿足消費者對不同種類高品質肉制品的需求。

4 結語

山羊背最長肌在48 h后熟過程中,肌肉纖維結構出現聚合、條塊邊緣變粗糙、纖維間距增大現象;TBARS值從0 h的0.523 mg/kg持續上升至48 h的0.773 mg/kg,上升幅度達47.8%;肌原纖維蛋白的溶解度下降8.9%,疏水性增加55.3%;羰基含量增加83.3%,巰基含量減少19.2%。以上結果表明脂質氧化和肌原纖維蛋白氧化水平隨著成熟時間的延長而加劇。后熟0、12、24 h時,肌原纖維蛋白中α-螺旋、β-折疊、β-轉角以及無規則卷曲結構平均所占比例分別為29%、19%、21%、31%;48 h時無規則卷曲結構未被檢出。研究結果反映出,羊肉后熟過程中肌肉纖維條塊在聚合后出現降解,后熟前12 h肌原纖維蛋白中含巰基蛋白質更容易被氧化,12 h后脂質氧化加速。