重組肉中常用黏合劑的研究進展

于傳龍， 徐明生， 王文君*

（1. 江西農業大學動物科學與技術學院，江西 南昌 330045；2. 江西農業大學食品科學與工程學院，江西 南昌 330045；3. 江西省天然產物與功能食品重點實驗室，江西 南昌 330045）

為提高肉類加工過程中產生的剔骨肉、碎肉等低價值肉的利用率，重組肉制品應運而生[1]。 隨著食品工業的發展和人們飲食安全意識的提高，人們對重組肉中黏合劑的安全性日漸重視。 黏合劑雖然有利于改善重組肉制品的黏結性能，但其應用效果存在一些問題。 谷氨酰胺轉氨酶（transglutaminase，TG酶）類黏合劑可以有效促進共價交聯，但在應用中發現TG 酶超過某個閾值會降低重組肉制品纖維感[2]。 血漿蛋白成膠效果優良，但單一血漿蛋白的成膠機制以及形成網絡結構的主要作用力未得到確證，大多停留在改善凝膠性能層面[3]，故黏合劑的研究具有廣闊空間。

1 重組肉制品簡述

重組肉是指以黏合劑作用于碎肉中的結構蛋白并輔以機械作用，經冷凝膠或熱誘導制成的肉制品，黏合劑改善了肉類原有質構、風味及口感，提高了碎肉利用率和營養價值[1]。 重組肉制作技術按黏結方式分為兩種，一種是熱凝結技術，即利用添加的食鹽、 磷酸鹽等添加劑促進鹽溶性蛋白溶出，經熱誘導將碎肉黏結在一起； 另一種是冷凝結技術，即利用酶類、纖維蛋白原等或機械作用促進蛋白質之間交聯，在低溫條件便可達到重組目的[4]。 在成膠過程中，影響凝膠特性的主要有兩類因素：一類是內在因素，包括蛋白質自身結構特征（巰基含量、疏水作用、相對分子質量、熱穩定性等）；另一類是外在因素，包括加工方式、肉塊大小、pH 等。

2 重組肉中黏合劑的研究與應用

黏合劑加入重組肉中，主要以鹽溶性蛋白為物質基礎形成致密、均勻持水的三維網絡結構，達到將碎肉黏結成整肉的目的。 作者對幾種常見黏合劑進行了簡單歸納，見表1。

表1 常用主要黏合劑簡介Table 1 Introduction to several common binders

食鹽、磷酸鹽能夠影響肌球蛋白和肌動蛋白等結構蛋白的熱聚集行為，決定重組肉的完整性。 鹽溶性蛋白提取率隨著食鹽質量濃度的增加而增加，肉制品中肌絲與氯離子結合后膨脹，被鈉離子形成的離子團所包裹，促進蛋白質-蛋白質、蛋白質-水的交聯，增強凝膠特性。 將食鹽、三聚磷酸鈉和大豆蛋白分別按質量分數1.0%、0.4%和0.6%復配成重組黏合劑，可以顯著改善重組烏雞卷的煮制黏結性與保型性[20]。但是，當食鹽對功能性蛋白質的提取超過極限濃度后，功能性蛋白質溶出量不再明顯增加[21]。磷酸鹽有利于肌原纖維蛋白 （myofibrillar protein，MP）對水的結合和保留。 研究人員探究了添加粗金葵果膠和三聚磷酸鈉對乳化雞肉糜的影響，結果與單獨使用粗金葵果膠相比，添加質量分數0.5%的三聚磷酸鈉以及兩者混合使用的雞肉糜不僅具有更高的彈性，還降低了乳化雞肉糜的蒸煮損失和脂肪損失[22]。值得注意的是，我國居民人均食鹽攝入量為10.5 g/d，其中有20%來源于肉制品，我國人均食鹽攝入量遠高于2022 年居民膳食指南建議的5 g/d[23]。攝入過多的食鹽會導致鈉離子在體內大量蓄積，可能誘發高血壓、鈣流失、動脈硬化等一系列疾病[5]，嚴重危害人們的健康。 因此開發新型黏合劑具有廣闊的市場前景。

2.1 親水膠體類黏合劑

親水膠體是指能溶解于水，在一定條件下充分水化形成黏稠、滑膩或膠凍溶液的大分子物質[24]。膠體分子結構的強陰離子性硫酸酯基團與環境中的水分子發生水化作用，以氫鍵的形式將水分束縛在蛋白質和親水膠體形成的三維網絡結構中。 Wu 等測定凝膠多糖在重組魚肉中流變性質的影響，評價了持水性、感官性質及微觀結構等指標，認為親水膠體確實有利于形成更密集的交聯結構[25]。

熱聚集過程中，蛋白質和親水膠體主要以氫鍵和靜電相互作用的形式結合成膠。Cortez-Trejo 等借助紅外光譜， 發現莧菜紅蛋白-黃原膠混合凝膠的形成主要依靠靜電相互作用，在pH 為4.0 時，以1∶1～1∶5 的質量比產生強烈的靜電吸引作用，形成致密的凝膠[26]；高于蛋白質等電點時，蛋白質中質子化氨基與黃原膠中去質子化羧基之間出現了締合靜電作用， 且靜電作用能夠引起混合凝膠的構象變化。 陳海華等通過對鹽溶肉蛋白-亞麻籽膠混合凝膠的觀察，確定了亞麻籽膠和肉蛋白質的相互作用力主要是靜電作用力，二硫鍵和氫鍵是次要作用力[24]。相對于單價陽離子，二價離子更能影響親水膠體凝膠性能，結冷膠、海藻酸鹽的凝膠特性對二價陽離子更依賴。 在較低質量濃度的結冷膠中，添加質量分數約0.004%的Ca2+或質量分數0.005%的Mg2+就可以促使結冷膠凝膠體系的形成， 且此時的結冷膠凝膠強度較高，但若添加Na+或K+，達到同樣強度需質量分數0.15%左右才可實現[10]。 適宜的親水膠體質量濃度有利于重組肉蛋白質形成有序致密的三維網絡結構，提高凝膠體系的持水力、凝膠強度和黏結性等。 羅陽等添加質量分數1.0%～1.5%海藻酸鈉時，肉糜的硬度和彈性較好，蒸煮損失減少，說明該改良劑可以控制水分子的流動性，增加肉制品的黏著性、持水性和嫩度，減少營養成分的損失，提高產品質量[27]。Jiang 等對卡拉膠-牡蠣蛋白凝膠進行研究， 添加質量分數1.5%的κ-卡拉膠的牡蠣蛋白凝膠有致密的網絡結構和豐富的小網眼和片狀邊緣。 紅外光譜二階導數表明，適宜質量濃度的κ-卡拉膠能夠加速牡蠣蛋白凝膠化， 有利于β-折疊的形成， 促進疏水作用和二硫鍵的生成，形成有序網絡[28]。

親水膠體多以復配的形式用于重組肉生產，通過協同效應提高凝膠強度，改善重組肉質地。 Kiani等觀察到在90 ℃下，黃原膠的凝膠結構基本崩潰，但加入質量分數0.1%～0.3%的結冷膠可以顯著增強膠體的凝膠強度[29]。 黃莉等將TG 酶和酪蛋白酸鈉作為重組牛肉的黏合劑， 又分別添加卡拉膠、亞麻膠和黃原膠等多種食用膠進行比較[30]。 他們發現亞麻膠和黃原膠顯著降低重組牛肉的黏結性，且成片性不好；卡拉膠增加紅度值，添加結冷膠、亞麻膠和黃原膠均降低了重組肉的解凍損失和蒸煮損失，而且添加亞麻膠和黃原膠的重組牛肉嫩度最大。κ-卡拉膠和黃原膠復配加入蝦夷扇貝蛋白水解物形成三元復合凝膠，FTIR 顯示三者之間生成氫鍵，黃原膠的羧基與蝦夷扇貝蛋白水解物相互作用，三元復合凝膠體系的微觀結構比兩元復合凝膠更致密、更光滑，表明親水膠體復合顯著改善了凝膠形成和微觀結構性質。

2.2 TG 酶類黏合劑

TG 酶是一種可催化?；D移反應的酶，以ε-（γ-Glu）Lys 共價鍵的形式在蛋白質-蛋白質、蛋白質-水等之間形成交聯， 從而有效改善蛋白質溶解性和流變性。 微生物源谷氨酰胺轉氨酶（microbial transglutaminase，MTG 酶）的作用機理與從動物組織中提取的TG 酶完全一致， 且具有更加穩定的酶學性質，價格低廉，為MTG 酶應用到重組肉生產提供了可能。 TG 酶利用蛋白質上的谷氨酰胺殘基的γ-甲酰胺基作為?；w，以伯氨為受體發生?；D移；以蛋白質中賴氨酸殘基的ε-氨基為受體發生形成ε-（γ-Glu）Lys 共價鍵的交聯反應；以水或醇分子為受體發生γ-羧酰胺脫酰胺或酯化反應[12]。為解決低鹽肉制品中完整性降低的問題，在重組肉制品中引入TG 酶[12]。 TG酶作用機理見圖1。

圖1 TG 酶凝膠機理圖Fig. 1 Mechanism of TGase gel

TG 酶促進蛋白質之間發生共價交聯， 形成有穩定結構和孔洞的三維網絡結構，截留微環境的水分，使得碎肉塊黏結成一個整體。 在35 ℃、120 min條件下， 牛肌動球蛋白經0.25 U/mL MTG 酶處理后， 發生交聯聚合的肌球蛋白是處理前的2 倍，肌球蛋白單體減少了35%， 證明TG 酶具有明顯的聚合作用[13]。 用TG 酶（E∶S=1∶500）處理氧化后的豬源蛋白質，由圓二色譜發現肌球蛋白尾部的α-螺旋被破壞，β-折疊和β 轉角含量增加，也證實TG 酶可以促進α-螺旋向β-折疊和β 轉角的轉換， 催化分子內和分子間的共價交聯[31]。 過量的TG 酶會降低凝膠網絡結構的剛性， 使凝膠強度下降， 水分流失；Dong 等添加質量分數0.1%的TG 酶（100 U/g）后，魚糜的損耗模量達到最大值[32]。相比之下，添加質量分數0.5%的TG 酶（100 U/g）顯著降低了損耗模量，當添加量超過質量分數0.4%時，魚糜凝膠的凝膠強度下降，自由水質量分數增加，結合水質量分數減少， 這可能是TG 酶催化賴氨酸和谷氨酰胺殘基之間形成非二硫鍵， 并促進了蛋白質-蛋白質相互作用，蛋白質和水之間的聯系減弱，過量的共價交聯破壞三維網絡的致密結構[11]。

TG 酶處理可提高重組肉制品的熱穩定性，改善凝膠性能。Yang 等探討了從巴斯德酵母中提取的MTG 酶對重組豬肉品質的影響[33]，應用0.70 U/mL MTG 酶處理后重組豬肉更具完整性，硬度增加了1倍，凝聚力和彈性均高于對照組，并且經過反復冷凍切片后， 加熱烹調也不會松動。 Fulladosa 等在15 g/kg 的KCl 和39.74 g/kg 的乳酸鉀 （純度為60%）組成的替代鹽實驗組中，發現600 MPa 與TG酶協同作用制作重組風干火腿可明顯提高產品的pH、亮度值及剪切力，產品的持水能力和彈性降低，而穩定性增加，且產品風味改善[34]。

2.3 大豆分離蛋白類黏合劑

大豆分離蛋白（soy protein isolate，SPI）由于其自身特性成為重要的黏合劑之一。 SPI 具備良好的凝膠性、乳化性、溶解性等功能，被廣泛應用于食品工業生產。它的亞基主要包括2S、7S、11S 和15S，其中7S 和11S 約占總蛋白質質量的70%， 在熱誘導成膠過程中起著重要作用。 11S 中B 肽鏈自身通過疏水相互作用聚集形成致密的、水合半徑更大的聚集體[35]，凝膠得到明顯改善。但7S 中β 亞基解離后，會與其通過靜電相互作用形成可溶性復合物[36]，從而抑制致密聚集體的形成。 在93 ℃下熱處理30 min，11S/4S 為0.88 的蛋白質凝膠強度顯著小于11S/4S 為2.41 的凝膠強度[37]。 加熱過程中，7S 的起始變性溫度（約65 ℃）低于11S 的起始變性溫度（約85 ℃），7S 更易變性[38]。 普通肉類的加工溫度大多處于70 ℃左右，而11S 凝膠化需要在100 ℃熱處理5 min 以上， 這說明誘導大豆蛋白與肉蛋白同時變性是決定大豆蛋白和肉蛋白之間相互作用的關鍵因素[39]。 魏法山等探究了在不同溫度（20、60、98 ℃）處理的SPI 乳化大豆油對豬肉糜品質的影響[40]。在20 ℃和60 ℃條件下，僅能使7S 部分變性，該條件下水分較易流動，蒸煮損失差異不顯著；當溫度達到98 ℃，7S 和11S 都發生變性。 說明SPI 的添加有效抑制了肌球蛋白重鏈之間的聚集，提高了豬肉糜凝膠的質構特性和持水性。

熱誘導過程中，SPI 內部的功能基團暴露后，通過二硫鍵、氫鍵和疏水作用等作用力與結構蛋白交聯形成網絡凝膠，將水分束縛其中，從而改善了肉制品風味口感，添加過多反而會降低彈性。 Li 等發現，當SPI、淀粉和食鹽添加質量分數分別為2.0%、2.0%、1.5%時，重組牛肉的產品得率、黏結性得到提升，當SPI 添加質量分數超過2.0%時，重組牛肉制品的品質下降，出現豆腥味和白色條紋，質構變軟[41]。研究者以雞肌原纖維蛋白為研究對象，研究了SPI、蛋清蛋白（egg-white protein，EP）和NaCl 聯用對MP 凝膠化的影響[42]。 混合凝膠的硬度和蒸煮損失隨著SPI 添加量的增加而增加， 流變特性表明，SPI 以擴散顆粒狀態填充在MP 凝膠結構中，在MP（MP/EP/3S） 中添加體積分數0.3% EP 和體積分數0.9% SPI 導致儲能模量最低， 凝膠結構不均勻，可見SPI-EP 聚集物導致了MP 的局部聚集。

未經變性的大豆蛋白的凝膠能力效果較差，為改善天然大豆蛋白凝膠能力，應用多種技術手段改造修飾大豆蛋白的天然結構[43]。 高壓處理可以影響側鏈氨基酸在蛋白質內外的分配，改變二級結構和三級結構，有利于蛋白質的聚集[44]。在200～300 MPa下處理5～15 min，SPI 的活性巰基含量顯著增加[45]。蛋白質溶解、變性有利于提高豬肉肌原纖維蛋白凝膠的穩定性，SPI 以填充效應增強混合凝膠的彈性，MP 的表面疏水性、總巰基、蒸煮得率和硬度等指標有效改善。 López-Díaz 等證實了300 MPa、pH 6.5、高壓會誘導豬肉鹽溶蛋白和SPI 同時變性， 并加強兩者相互作用[46]。 酸性處理SPI 可以方便高效地改善蛋白質結構及其功能。 酸熱處理可以誘導SPI 中亞基之間的連接和二級、三級結構變化，形成“熔球”結構，增加SPI 的表面疏水性，有利于二硫鍵的形成，改善混合凝膠的流變性質[47]。 天然SPI 和酸性處理SPI 質量濃度越高， 對豬背最長肌中的MP 為凝膠基質的三維網絡結構的蒸煮損失和持水性都有顯著改善（P＜0.05），酸性處理的效果顯著高于天然SPI（P＜0.05）。 當酸性SPI 質量分數為0.25%～0.75%時， 失水率較MP 凝膠體系降低了14.72%～18.35%[48]， 說明酸性處理后的SPI 比MP 凝膠和天然SPI-MP 凝膠可以更好形成穩定束水的凝膠結構。 氫鍵、二硫鍵和疏水相互作用是混合凝膠形成的關鍵作用力；較天然SPI，酸性處理SPI 凝膠促蛋白質溶解能力更好（P＜0.05），能夠增加MP 的氫鍵和二硫鍵的含量[49]。 經過預處理的SPI，會在凝膠環境中吸水， 產生體積排斥效應， 導致MP 在低溫聚集。 隨著處理進程發展， 活性側鏈基團促進SPI 和MP 相互作用，有利于形成富有彈性的凝膠。

2.4 血漿蛋白類黏合劑

畜禽行業中血漿產量豐富，羊血約占活羊體質量的4.5%， 牛血占體質量的8%， 豬血占體質量的4.6%[50]。血漿作為一種性優價廉的蛋白質資源，利用率較低。 將血漿蛋白應用到重組肉制品，可以改善重組肉制品的質構特性，減少加熱收縮。 相較大豆蛋白，可以提升產品得率4%左右[51]。

纖維蛋白原是影響血漿蛋白凝膠的主導因素，市面上也出現了從血漿蛋白提取出來纖維蛋白原結合凝血酶的纖維蛋白黏合劑。 血漿蛋白凝膠機理如圖2 所示[52]。 纖維蛋白原結合凝血酶轉化為纖維蛋白單體，開始血凝的最后過程。 在氫鍵及靜電力作用下，聚合成不穩定的、可溶的纖維蛋白纖維，然后纖維延長、變粗，形成具有凝膠外觀的三維結構。當Ca2+存在時，在TG 酶的轉氨基作用下，纖維蛋白單體間會通過共價交聯， 使其以1/2 錯位方式形成穩定的、有一定強度的、不溶性的纖維蛋白凝塊，該纖維蛋白網絡不易被纖溶酶降解[52]。 劉兵等在添加質量分數2.0%血漿蛋白粉的基礎上，向碎牛肉中添加質量分數1.0%、1.5%、2.0%、2.5%的纖維蛋白原[53]。結果表明， 牛肉重組制品的黏結力顯著增大 （P＜0.05），束縛水分能力增強，纖維蛋白原在重組牛肉肌纖維之間形成均勻有序的網絡， 與MP 網絡穿插交織，空隙相對TG 酶黏合劑的網絡結構更小，更細膩。他們認為質量分數2.0%的纖維蛋白原形成的凝膠網優于TG 酶，最大黏結力可達0.45 N/cm2。

圖2 血漿蛋白凝膠機理圖Fig. 2 Mechanism of plasma protein gel

動物血漿蛋白中的主要成分相似，但熱誘導過程中靜電屬性、 內在基團和分子結構等的不同表現，使得凝膠性能有差異。 鴨血凝膠的保水性高于豬血凝膠，鴨豬混合血凝膠的保水性顯著高于豬血凝膠，但質構性能與鴨血凝膠無顯著差異，這可能是白蛋白對球蛋白聚集的抑制作用導致的[51]。pH 是影響血漿蛋白凝膠的重要因素之一。 pH 影響側鏈氨基酸電荷的重分配，蛋白質分子間的相互作用以及形成凝膠的空間結構[54]。典型表征分別是較低pH條件下的顆粒狀凝膠和較高pH 條件下的線狀凝膠。 低pH 靠近血漿蛋白的等電點，凈電荷趨近0，異源或者同源蛋白質之間的靜電排斥作用減弱，蛋白質未充分展開便開始聚集，血漿蛋白以顆粒形式分散在MP 網絡中。 倪娜等發現當羊血漿蛋白添加量為10 g/dL 時，隨著pH 增加，混合凝膠網絡結構由較大孔徑、纖絲粗長轉變為致密均勻、細絲交聯為主的網絡結構[55]。 pH 為6.2 時，羊血漿蛋白的加入能夠有效改善混合凝膠的保水性、硬度、儲能模量，微觀結構中的三維網絡結構增多，趨向有序均勻。

熱處理可誘導血漿蛋白形成凝膠，血漿蛋白粉在肉糜體系中形成具有高穩定性和機械抗力的基質，從而增加了肉的硬度、彈性和斷裂力值。 血漿蛋白起始變性溫度為55 ℃， 在75 ℃左右有較好的凝膠強度[56]。 熱誘導血漿蛋白變性，內部的疏水基團、巰基基團暴露在微環境中，在疏水作用、二硫鍵作用下形成均勻凝膠。 血漿蛋白主要通過交聯、顆粒填充和蛋白酶抑制等方式增效重組肉黏結性。 孔文俊等在比較不同種類蛋白質對秘魯魷魚凝膠的影響時，發現豬血漿蛋白粉對凝膠中肌球蛋白重鏈的降解影響不顯著[16]，這是因為蛋白酶對秘魯魷魚魚糜凝膠的影響較小。 但Zhou 等通過電鏡掃描發現，當質量分數2%的雞血漿蛋白添加到鯛魚魚糜時，以填充效應協助形成較粗、 有序的纖維狀結構，以蛋白酶抑制作用抑制半胱氨酸蛋白酶對肌球蛋白重鏈的降解，提高凝膠強度[17]。Atilgan 等將質量分數1%的MTG 酶（100 U/g）和質量分數5%的纖維蛋白加入低鹽牛肉糜中，肌球蛋白重鏈含量減小[3]，說明MTG 酶促進纖維蛋白與肌球蛋白交聯，減少蒸煮損失，改善重組牛肉的質地。 李景敏等以鰱魚魚糜為凝膠機制，按質量分數加入羊血漿蛋白，探討魚糜凝膠質構特性的變化[57]。 結果證明，在一定范圍內，隨著羊血漿蛋白添加量的增加，凝膠的硬度、咀嚼性、膠黏性，持水性能顯著增大（P＜0.05），有利于成膠穩定性，添加羊血漿蛋白顯著增加凝膠儲能模量（P＜0.05）。 與空白組相比，質量分數2%羊血漿蛋白降低凝膠溶解率可達18.37%。說明羊血漿蛋白可以提高非二硫共價鍵（尤其是ε-（γ-Glu）-Lys） 的含量。 血漿蛋白協同輻射處理可以有效提高黏結效率。 輻照效果與食品含水量直接相關，輻照不會改變血漿蛋白粉的黏度、溶解度，相對分子質量分布也沒有顯著變化，但在水溶液中，低強度（1 kGy）的輻照能引起蛋白質結構顯著的變化。 水分經輻射后分解產生羥基或超氧陰離子自由基，在熱誘導過程中，引起蛋白質氨基側鏈的變化，從而影響蛋白質的變性與聚集。 隨著輻照強度（2～10 kGy）的增加，蛋白質結構趨向片段化轉變為低相對分子質量的多肽鏈， 促進蛋白質之間建立各種類型的相互作用，再向高相對分子質量聚集，提高拉伸強度，形成更加致密、緊湊的凝膠基質[58]。

目前，血漿蛋白常以粉末或者復溶體的形式加入重組肉。 復溶可以幫助血漿蛋白粉均勻分布在肉塊之間，有利于相互結合。 鹽水復溶比水復溶更具優勢， 鹽的參與促使血漿蛋白中脂肪族殘基暴露，促使蛋白質之間和蛋白質與水之間發生交聯，鹽溶后可形成更加致密均勻的三維網絡結構。 高質量濃度NaCl 可能會導致重組肉塊之間的結合效率下降。 當血漿蛋白粉與1.5、3.0 g/dL 的鹽水復溶時，結合力會降低[59]。 Cl-與纖維蛋白特異性結合會抑制纖維蛋白原的橫向聚集，導致纖維變細，阻礙纖維蛋白聚合，減少相鄰肉塊中蛋白質三維連接網絡的形成。 原料肉用鹽水預處理，肉塊內會因為疏水作用形成內部網絡結構，抑制鹽溶血漿蛋白與肉塊的連接[60]。

2.5 葡萄糖酸-δ-內酯類黏合劑

葡萄糖酸-δ-內酯（GDL）主要作為酸性凝固劑應用到豆腐生產、肉糜類和奶類制品中，它不能直接作用于蛋白質發生交聯反應，而是水解為葡萄糖酸，降低環境中的pH，通過質子化蛋白質分子，弱化蛋白質之間的靜電排斥，靠近蛋白質的pI，誘導形成酸凝膠。在實際應用過程中，GDL 與TG 酶組合普遍應用于冷凝膠研究中。 研究發現，GDL、MTG 酶和豬血漿蛋白按0.3、0.2、6.0 g/dL 復配后可以形成質地最佳的凝膠，保水性可達75%[61]。 Xu 等也發現0.3 g/dL GDL 和0.1 g/dL MTG 酶共存時混合魚糜凝膠表現出理想的流變特性[62]。 冷凝膠形成過程，MTG 酶催化交聯依賴于GDL，凝膠具有典型的交聯特性和理想的網絡結構，具有良好的儲能模量。 當GDL 質量濃度過大時，環境pH 降低，在MTG-GDL中，以犧牲蛋白質-水交聯為代價，以蛋白質之間的交聯為主， 會引起蛋白凝膠劣化。 鹽酸不能替代GDL 在MTG 酶體系發揮緩慢降低pH 的作用，用GDL 和鹽酸調節pH 分別形成的聚集體在結構、粒徑、透光率和Zeta 電位方面存在明顯差異。 鹽酸調節pH 引起的聚集溶液的變化比GDL 更劇烈[18-19]。

3 結語

重組肉制品的出現提高了低值肉的利用率、減少了資源浪費、促進了產品多樣化。 黏合劑促進重組肉制品朝著精細化、營養化、平價化發展。 隨著對于黏合劑研究的深入，單一黏合劑的作用機理得到初步確證，但單一黏合劑的優缺點也將更多展現在實際應用中，黏合劑安全性和標準化的進展，也促進了黏合劑復配的發展。 復配作為一種降低成本、適合工業化的方法，其混合體系中潛在的相互作用機制的研究將受到更廣泛關注，復配如何掩蓋單一原料的缺陷，如何協同增效/拮抗的作用原理、相互作用力，改善凝膠性能需要進一步探究，從而提高各黏合劑利用率，改善重組肉制品的黏結性能。